Что является основным топливом для мышечного сокращения
Что является основным топливом для мышечного сокращения
АТФ как источник энергии для сокращения. Химические явления при движении головок миозина. При сокращении мышцы выполняется работа и расходуется энергия. Во время процесса сокращения много молекул АТФ расщепляются с формированием АДФ. Чем больше работа, производимая мышцей, тем больше расщепляется АТФ. Это называют эффектом Фена. При этом, как полагают, происходят следующие явления.
1. До начала сокращения головки поперечных мостиков связываются с АТФ. АТФ-азная активность головки миозина немедленно расщепляет АТФ, но продукты расщепления (АДФ и фосфатный ион) остаются связанными с головкой. В этом состоянии конформация головки такова, что она располагается перпендикулярно нити актина, но еще не прикрепляется к ней.
Храповой механизм сокращения мышцы.
2. Когда тропонин-тропомиозиновый комплекс связывается с ионами кальция, активные участки нити актина открываются, и миозиновые головки соединяются с ними.
3. Связь между головкой поперечного мостика и активным участком на нити актина вызывает конформационное изменение в головке, заставляющее ее наклониться к плечу поперечного мостика. Это обеспечивает рабочий ход для протягивания актиновой нити. Рабочий ход активируется энергией, сохраненной в головке, как во «взведенной» пружине, в виде ее конформационного изменения, происходящего ранее во время расщепления молекулы АТФ.
4. Наклон головки поперечного мостика позволяет освободить АДФ и фосфатный ион, предварительно соединенные с головкой. К месту, от которого выделилась АДФ, прикрепляется новая молекула АТФ, что ведет к отсоединению головки от актина.
5. После отсоединения головки от актина новая молекула АТФ расщепляется, начиная следующий цикл, ведущий к новому рабочему ходу. Это значит, что энергия снова «взводит» головку в перпендикулярное положение, из которого она готова начать новый цикл рабочего хода.
6. Когда «взведенная» головка (с запасом энергии, извлеченной из расщепленной АТФ) связывается с новым активным участком на нити актина, она «разряжается», обеспечивая новый рабочий ход. Таким образом, процесс повторяется снова и снова до тех пор, пока нити актина не притянут Z-диску вплотную к концам миозиновых нитей или пока нагрузка на мышцу не станет слишком большой для осуществления дальнейшей тяги.
Кривая «длина-напряжение» для одиночного саркомера в условиях изометрического сокращения.
Видно, что максимальная сила сокращения развивается при длине саркомера 2,0-2,2 мкм.
Вверху справа показано относительное расположение актиновых и миозиновых нитей при разной длине саркомера, соответственно точкам от А до Г.
На рисунке демонстрируется влияние длины саркомера и степени перекрытия миозиновых и актиновых нитей на активное напряжение, развиваемое сокращающимся мышечным волокном. Справа черными линиями показаны разные степени перекрытия миозиновых и актиновых нитей при разной длине саркомера. В точке Г на кривой актиновая нить по всей длине оттянута от конца миозиновой нити, и перекрытие между актином и миозином отсутствует. В этом случае напряжение, развиваемое активированной мышцей, равно нулю. Затем по мере укорочения саркомера нить актина начинает перекрывать миозиновую нить, и напряжение постепенно увеличивается до тех пор, пока длина саркомера не уменьшится примерно до 2,2 мкм.
В этом случае актиновая нить перекрывает все поперечные мостики миозиновой нити, но еще не достигает ее центра. При дальнейшем укорочении саркомер сохраняет максимальное на пряжение до тех пор, пока длина саркомера не уменьшится до 2 мкм, что соответствует точке Б на кривой. В этом случае концы двух актиновых нитей начинают перекрывать друг друга в дополнение к перекрытию миозиновых нитей. По мере уменьшения длины саркомера от 2 мкм вплоть до 1,65 мкм, как в точке А, сила сокращения быстро уменьшается. В этой точке два Z-диска саркомера примыкают к концам миозиновых нитей. Если осуществляется сокращение с целью еще большего укорочения саркомера, концы миозиновых нитей изгибаются, и, как видно на рисунке, сила сокращения приближается к нулю, однако вся мышца теперь сжата до своей минимальной длины.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Что является основным топливом для мышечного сокращения
Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.
1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.
2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.
3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.
4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.
5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.
6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.
7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.
8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.
Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.
Миофибрилла в расслабленном и сокращенном состоянии. Показано (вверху), что актиновые нити (розовые) вдвинуты в пространства между миозиновыми нитями (красные). Сближение Z-дисков друг с другом (внизу).
Молекулярные механизмы мышечного сокращения
Механизм скольжения нитей для мышечного сокращения. На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.
Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.
Молекулярные особенности сократительных нитей
Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.
В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.
А. Молекула миозина.
Б. Объединение многих молекул миозина в одну миозиновую нить.
Показаны также тысячи миозиновых поперечных мостиков и взаимодействие их головок с прилежащими актиновыми нитями.
Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.
Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.
Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.
АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.
Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.
Актиновая нить, состоящая из двух спиралевидных цепочек молекул F-актина и двух цепочек молекул тропомиозина, расположенных в желобках между цепочками актина.
К одному концу каждой молекулы тропомиозина прикреплен тропониновый комплекс, который запускает сокращение.
Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.
Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.
Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.
Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.
Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»
Что является основным топливом для мышечного сокращения
Эффективность двигателя или автомашины рассчитывают как процент потребляемой энергии, которая превращается в работу вместо тепла. В мышцах количество энергии, способной превращаться в работу, даже при наилучших условиях составляет менее 25% всей энергии, доставляемой к мышце (химической энергии питательных веществ), а остальная энергия превращается в тепло. Причина этой низкой эффективности связана с тем, что примерно половина энергии питательных веществ теряется во время образования АТФ, и только 40-45% энергии самой АТФ может позднее превратиться в работу.
Максимальная эффективность реализуется лишь при условии сокращения мышцы с умеренной скоростью. При медленном сокращении мышцы или без какого-либо ее укорочения во время сокращения освобождается небольшое количество поддерживающего тепла, хотя работа практически не выполняется, что снижает эффективность преобразования до нуля. Напротив, если сокращение слишком быстрое, большая доля энергии используется на преодоление вязкого трения внутри самой мышцы, и это также снижает эффективность сокращения. Обычно максимальная эффективность развивается, когда скорость сокращения составляет около 30%.
Характеристики сокращения целой мышцы
Многие особенности сокращения мышцы можно продемонстрировать на примере одиночных мышечных сокращений. Такие сокращения вызывают с помощью одиночного электрического возбуждения, иннервирующего мышцу нерва, или короткого электрического раздражения самой мышцы, что ведет к развитию одиночного сокращения, продолжающегося долю секунды.
Изотоническая и изометрическая системы для регистрации мышечного сокращения. 
Длительность изометрических сокращений различных типов скелетных мышц млекопитающих. Показан также латентный период между потенциалом действия (деполяризацией) и мышечным сокращением.
Изометрическое и изотоническое сокращение. Мышечное сокращение называют изометрическим, если мышца не укорачивается во время сокращения, и изотоническим — если мышца укорачивается, но ее напряжение на протяжении всего сокращения остается постоянным.
В изометрической системе мышца сокращается без уменьшения своей длины, а в изотонической системе мышца укорачивается против фиксированной нагрузки: мышца поднимает чашу весов с разновесом. Изометрическая система строго регистрирует изменения силы самого мышечного сокращения, а параметры изотонического сокращения зависят от нагрузки, против которой мышца сокращается, а также от инерции нагрузки. В связи с этим при сравнении функциональных особенностей различных типов мышц чаще всего используют изометрическую систему.
Особенности одиночных изометрических сокращений, зарегистрированных от разных мышц. В теле человека имеются много мышц разного размера — от очень маленькой стременной мышцы в среднем ухе, длиной в несколько миллиметров и диаметром около 1 мм, до очень большой четырехглавой мышцы, в 500000 раз крупнее стременной. При этом диаметр волокон может быть маленьким (10 мкм) или большим (80 мкм). Наконец, энергетика мышечных сокращений значительно варьирует от одной мышцы к другой. Поэтому не удивительно, что механические характеристики сокращений разных мышц различаются.
На рисунке показаны кривые регистрации изометрических сокращений трех типов скелетных мышц: глазной мышцы (длительность изометрического сокращения менее 1/40 сек), икроножной мышцы (длительность сокращения около 1/15 сек) и камбаловиднй мышцы (длительность сокращения примерно 1/3 сек). Интересно, что эти длительности сокращений приспособлены к функциям соответствующих мышц. Движения глаз должны быть чрезвычайно быстрыми, чтобы поддерживать фиксацию глаз на объекте для обеспечения ясного видения. Икроножная мышца должна сокращаться умеренно быстро, чтобы обеспечить скорость движения нижней конечности, достаточную для бега или прыжков. А камбаловидная мышца имеет дело в основном с медленными сокращениями для непрерывной длительной поддержки тела против силы тяжести.
Быстрые и медленные мышечные волокна. Как обсуждается в предыдущих статьях, посвященных спортивной физиологии, каждая мышца тела состоит из совокупности так называемых быстрых и медленных мышечных волокон, а также других волокон с переходными свойствами. В состав быстрореагирующих мышц входят в основном быстрые волокна и лишь небольшое число медленных. И наоборот, медленнореагирующие мышцы составлены главным образом из медленных волокон. Различия между этими двумя типами волокон следующие.
Быстрые волокна: (1) крупные волокна, обеспечивающие большую силу сокращения; (2) имеют хорошо развитый саркоплазматический ретикулум для быстрого выделения ионов кальция, инициирующих сокращение; (3) содержат большое количество гликолитических ферментов для быстрого освобождения энергии путем гликолиза; (4) имеют сравнительно бедное кровоснабжение, поскольку окислительный метаболизм имеет второстепенное значение; (5) содержат немного митохондрий также в связи со второстепенностью окислительного метаболизма.
Медленные волокна: (1) более мелкие волокна; (2) иннервируются также более мелкими нервными волокнами; (3) имеют хорошо развитую систему кровеносных сосудов и капилляров для доставки большого количества кислорода; (4) содержат значительно больше митохондрий для обеспечения высоких уровней окислительного метаболизма; (5) содержат большое количество миоглобина — железосодержащего белка, подобного гемоглобину эритроцитов. Миоглобин связывается с кислородом и хранит его до момента, когда в нем возникнет потребность (это также значительно увеличивает скорость транспорта кислорода в митохондрии). Миоглобин придает медленным волокнам красноватый вид, поэтому их называют красными волокнами, а из-за дефицита красного миоглобина в быстрых волокнах их называют белыми волокнами.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Энергетические процессы в мышце
Содержание
Энергетические процессы в мышце [ править | править код ]
Естественно, что для совершения мышечного движения требуется энергия. В организме человека существуют разные источники энергии, которые последовательно включаются один за другим. Рассмотрим каждый из них.
АТФ [ править | править код ]
Универсальным источником энергии в живом организме является молекула АТФ, которая образуется в цитратном цикле Кребса. Под действием фермента АТФазы молекула АТФ гидролизуется, отсоединяя фосфатную группу в виде ортофосфорной кислоты (Н3РО4), и превращается в АДФ, при этом высвобождается энергия.
Головка миозинового мостика при контакте с актином обладает АТФазной активностью и соответственно возможностью расщеплять АТФ и получать энергию, необходимую для движения.
Количества АТФ, которое содержится в мышце, достаточно для выполнения движений в течение 2-5 первых секунд.
Креатинфосфат [ править | править код ]
Запас молекул АТФ в мышце ограничен, поэтому расход энергии при работе мышцы требует постоянного его восполнения, это происходит за счет креатинфосфата. Креатинфосфат обладает способностью отсоединять фосфатную группу и превращаться в креатин, присоединяя фосфатную группу к АДФ, которая превращается в АТФ.
АДФ + креатинфосфат = АТФ + креатин.
Эта реакция получила название – реакции Ломана. Именно поэтому креатин имеет большое значение в бодибилдинге.
Надо заметить, что креатин эффективен только при выполнении анаэробных (силовых) упражнений, так как креатинфосфата достаточно примерно на 2 минуты интенсивной работы, затем подключаются другие источники энергии. Соответственно, в лёгкой атлетике приём креатина как добавки для увеличения атлетических показателей малоэффективен.
Запасы креатинфосфата в волокне не велики, поэтому он используется в качестве источника энергии только на начальном этапе работы мышцы, до момента активизации других более мощных источников – анаэробного и затем аэробного гликолиза. По окончании работы мышцы реакция Ломана идет в обратном направлении, и запасы креатинфосфата в течение нескольких минут восстанавливаются.
Энергетический метаболизм скелетных мышц [ править | править код ]
Алактатные механизмы [ править | править код ]
КФ обеспечивает запас энергии фосфата для ресинтеза АТФ из АДФ при наступлении сократительной деятельности (рис. 3):
КФ + АДФ Креатинкиназа К + АТФ (1)
В состоянии покоя мышечные волокна наращивают концентрацию КФ до пяти раз больше, чем АТФ. В начале сокращения, когда концентрация АТФ начинает падать, а АДФ повышаться вследствие ускорения разложения АТФ, массовая активность способствует образованию АТФ из КФ.
Хотя образование АТФ из КФ происходит быстро, требуя одной единственной ферментативной реакции (1), количество АТФ, которое может быть получено в результате этого процесса, ограничено начальной концентрацией КФ. Мышечные волокна также содержат миокиназу, которая катализирует образование одной молекулы АТФ и одной молекулы АМФ из двух молекул АДФ. АТФ и КФ, вместе взятые, могут обеспечить максимальную силу в течение 8—10 с. Таким образом, энергия, полученная от фосфагенной системы, используется для коротких всплесков максимальной мышечной активности, необходимых в легкой и тяжелой атлетике (забег на 100 м, толкание ядра или поднятие тяжестей).
Гликолиз [ править | править код ]
Хотя метаболизм по гликолитическому пути производит лишь небольшое количество АТФ из каждой усвоенной единицы глюкозы, он может обеспечить быстрый синтез большого количества АТФ при наличии достаточного количества ферментов и субстрата. Этот процесс может также происходить в отсутствие кислорода:
Глюкоза анаэробный быстрый гликолиз 2 АТФ + 2 лактата (2)
Глюкоза для гликолиза поступает либо из крови, либо из запасов гликогена. Когда исходным материалом выступает гликоген, из одной единицы потребленной глюкозы в результате фосфоролитического гликогенолиза образуется три молекулы АТФ. По мере того, как мышечная активность становится интенсивнее, для анаэробного расщепления гликогена мышц требуется все больше и больше АТФ, и, соответственно, увеличивается производство молочной кислоты. Анаэробный гликолиз может обеспечить энергию на 1,3-1,6 мин максимальной мышечной активности.
Образование молочной кислоты понижает уровень pH в мышечных волокнах. Это препятствует действию ферментов и вызывает боль, если удаление молочной кислоты происходит слишком медленно по сравнению с ее образованием.
Окислительное фосфорилирование [ править | править код ]
При умеренном уровне физической нагрузки, например, при беге на 5000 м или марафоне, большая часть АТФ, используемого для сокращения мышц, образуется путем окислительного фосфорилирования. Окислительное фосфорилирование позволяет высвободить из глюкозы гораздо больше энергии по сравнению с отдельно взятым анаэробным гликолизом:
Жиры катаболизируются только с помощью окислительных механизмов, при этом выделяется много энергии. Аминокислоты тоже могут быть метаболизированы подобным образом. Три метаболических пути образования АТФ для сокращения и расслабления мышц показаны на рис. 3.
В течение первых 5
10 мин умеренной физической нагрузки главным потребляемым «топливом» является собственный гликоген мышц. В течение следующих 30 мин доминирующими становятся переносимые кровью вещества; глюкоза крови и жирные кислоты вносят примерно одинаковый вклад в потребление мышцами кислорода. По истечении этого периода все более важную роль приобретают жирные кислоты. Важно подчеркнуть взаимодействие между анаэробными и аэробными механизмами в образовании АТФ во время физической нагрузки. Вклад анаэробного образования АТФ больше при краткосрочной нагрузке высокой интенсивности, в то время как при более продолжительных нагрузках низкой интенсивности преобладает аэробный метаболизм.
Восстановление и кислородная задолженность [ править | править код ]
После того как физическая нагрузка закончилась, поглощение кислорода все еще остается выше нормы (табл.). С недавнего времени для обозначения кислородной задолженности используется также термин «избыточное потребление кислорода после физической нагрузки». Сначала его уровень очень высок, пока тело восстанавливает запасы КФ и АТФ, возвращая тканям запасенный кислород, а затем в течение еще одного часа потребление идет на более низком уровне, пока удаляется молочная кислота. Поэтому ранние и последние фазы кислородной задолженности называют соответственно алактатной и лактатной кислородной задолженностью. Повышение температуры тела также говорит о более высокой скорости метаболизма и росте потребления кислорода.
Чем продолжительнее и интенсивнее физическая нагрузка, тем больше времени занимает восстановление. Например, на восстановление после полного истощения гликогена мышц зачастую требуется несколько дней, а не секунд, минут или часов, необходимых для восстановления запасов КФ и АТФ и удаления молочной кислоты. Физическая нагрузка большой интенсивности, вероятно, приводит к микротравмам мышечных волокон, и их восстановление занимает некоторое время.
Компоненты кислородной задолженности. После длительной, тяжелой физической нагрузки дыхание остается выше нормы для удовлетворения повышенной потребности в кислороде
Восстановление запасов кислорода в тканях(около 1 л)
Восстановление уровней креатинфосфата и других богатых энергией фосфатов (около 1-1,5 л)
Удаление молочной кислоты путем глюконеогенеза и другими путями (до 12 л)
Стимуляция метаболизма вследствие повышения уровня адреналина (около 1 л)
Дополнительное потребление кислорода в дыхательных мышцах и сердце (около 0,5 л)
Общее усиление метаболизма вследствие более высокой температуры тела*