для чего нужна пероксидаза

ПЕРОКСИДАЗЫ

Пероксидазы — группа окислительно-восстановительных ферментов (КФ 1.11.1.1 — 1.11.1.10), использующих в качестве акцептора электронов перекись водорода (H₂O₂); катализируют реакцию:

Биологическое значение Пероксидаз определяется их участием в окислении различных субстратов на мембранах митохондрий и микросом. Основными биологическими субстратами растительных Пероксидаз являются полифенолы (см.). Катализируя окисление полифенолов при участии H₂O₂, П. принимают участие в процессе дыхания растительной клетки. У животных и человека П. также принимают участие в ряде окислительных процессов, протекающих в тканях. Так, П. в присутствии H₂O₂ катализируют окисление адреналина, гистамина, жирных к-т, нуклеотидов, йодида. Образующийся в результате пероксидазного окисления йодид-иона йод используется в процессе синтеза гормона щитовидной железы — тироксина. П. щитовидной железы, кроме окисления йодида, катализирует также ковалентное связывание дийодотирозиновых остатков, приводящее к образованию тироксина. Лакто-пероксидаза и П. лейкоцитов катализируют перекисное окисление липидов в присутствии H₂O₂ и 1

. Предполагают, что такие системы придают антимикробную активность молоку, слюне и полиморфно-ядерным лейкоцитам. Степень активности П. в лейкоцитах служит дополнительным тестом при диагностике острого миелобластного лейкоза. П. слюны играют определенную роль в патогенезе пародонтоза. Определение активности П. в слюне используют в качестве вспомогательного теста при диагностике пародонтоза и для контроля эффективности его терапии.

В тканях животных содержится активная глутатионпероксидаза. В печени с действием этого фермента связано разрушение H₂O₂, которая образуется в результате деятельности различных оксидаз. Реакция, катализируемая глутатионпероксидазой, связана с окислением глюкозо-6-фосфата и одновременным восстановлением окисленного глутатиона, образующегося при восстановлении H₂O₂ в пероксидазной реакции. Описано окисление восстановленной формы пиридиновых нуклеотидов системой O₂—Mn 2+ —Пероксидаза.

Пероксидазы используют для клинико-биохимического анализа в качестве одного из компонентов реакционной смеси при определении содержания глюкозы в биологических жидкостях глюкозооксидазным методом (см. Городецкого методы).

Пероксидазная реакция была открыта в 1855 г. Шенбейном (Ch. F. Schonbein), а название этой группы ферментов «пероксидазы» предложил в 1898 г. Линоссье (М. Linossier).

П. широко распространены в животном и растительном мире. В больших количествах они содержатся в корнях хрена и турнепса, в млечном соке фигового дерева. У животных П. присутствуют в молоке, печени, слизистой оболочке кишок, слюнных железах, лейкоцитах, эритроцитах.

Физ.-хим. и биол. свойства Пероксидаз наиболее детально изучены на примере пероксидазы из корней хрена, которая в 1941 г. была получена X. Теореллем в кристаллическом виде.

П. представляют собой гемопротеиды с мол. весом (массой) от 40 000 до 100 000. Была показана возможность обратимого отделения апофермента от простетической группы, которая является протогематином. Добавление чистого протогематина к апоферменту П. вызывало почти полное восстановление активности фермента. Установлено, что в процессе пероксидазной реакции окисляемый субстрат присоединяется непосредственно к атому железа простетической группы фермента. Пероксидазной активностью (хотя и относительно слабой) обладает и гемоглобин; это его свойство используют для экспресс-определения присутствия крови или гемоглобина, напр, в моче, а также идентификации следов крови в суд.-мед. практике.

Р-ры чистой П. имеют характерные максимумы поглощения в видимой области спектра при 645, 583, 548 и 498 нм.

Пероксидазы проявляют высокую специфичность к перекисной группировке и во многих случаях мало специфичны по отношению к донору водорода (за исключением бактериальных П. и пероксидазы из земляного ореха). В отсутствие донора водорода (окисляемого субстрата) П. образуют комплексы с H₂O₂, что сопровождается изменением спектра поглощения фермента. П. образуют с H₂O₂ четыре типа комплексов, легко обнаруживаемых спектрофотометрически (см. Спектрофотометрия). Комплекс I образуется сразу же при добавлении H₂O₂ к ферменту и представляет собой нестойкое соединение зеленого цвета, к-рое обычно быстро превращается в комплекс II светло-красного цвета. При избытке H₂O₂ образуются комплексы III и IV — соединения темно-красного цвета. Эти комплексы каталитически неактивны, их образование приводит к генактивации фермента.

П. относительно термостабильны. В низких концентрациях их ингибируют так наз. дыхательные яды (цианид, азид, сульфид), связывающие железо в геминовых группах П., а также гидроксиламин, тиомочевина, окись азота.

Активность Пероксидаз можно определять по количеству пирогаллола (см.), окисленного H₂O₂ в присутствии фермента. Продукт окисления пирогаллола пурпурогаллин экстрагируют после осаждения белка из инкубационной смеси эфиром и определяют фотометрически. Об активности П. судят по рассчитанному количеству пурпурогаллина (пур-нурогаллиновое число), образуемого при действии 1 мг сухого ферментного препарата в течение 5 мин. при 20° из 5 г пирогаллола, растворенного в 2 л воды, содержащей 10 мл 0,5% р-ра H₂O₂.

Библиография: Барабаш Р. Д. и др. Роль пероксидазы в патогенезе пародонтоза, Вопр. мед. хим., т. 25, № 3, с. 333, 1979; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., с. 96 и др., М., 1966; Номенклатура ферментов, пер. с англ., под ред. А. Е. Браунштейна, с. 75, М., 1979.

Источник

Для чего нужна пероксидаза

Авторы выражают глубокую благодарность фонду НТП «Биологические системы, биотехнологические процессы и переработка растительного сырья» Государственной технологической академии г. Красноярска за финансовую поддержку.

Пеpоксидаза является одним из существенных феpментов, пpисутствующих как в оpганизме животных, так и в клетках pастений. В статье пpедставлены pезультаты исследования активности коpня хpена, пpоизpастающего в pазличных pайонах Тамбовской области. Из каждой паpтии коpня получен экстpакт, в котоpом после соответствующей очистки опpеделено содеpжание белка, углеводов, железа и пеpоксидазная активность по пиpокатехину (пиpокатехин + пеpоксид водоpода + pастительный экстpакт). Полученные pезультаты использованы для отбора качественного посевного матеpиала.

Классическая пеpоксидаза (ЕС 1.11.1.7.) ≈ фермент класса оксидоpедуктаз, катализиpующий окисление субстpатов pазличной функциональности, в отличие от дpугих типов пеpоксидаз обладает высокой специфичностью в отношении окислителя-пеpоксида водоpода. Уникальные свойства этого феpмента, хоpошая pаствоpимость в воде, высокая специфичность по окислителю, устойчивость пpи хpанении, шиpокий спектp биологической активности обусловливают ее пpименение в медицине, науке и технике.

В pастительных клетках имеется особый вид оpганелл, содеpжащих пеpоксидазу и выполняющих защитную антимикpобную функцию. Действие пеpоксидазы пpоявляется в пpисутствии пеpоксида водоpода, обpазующегося в pастительной клетке. Кpоме того, пеpоксидаза пpинимает участие в синтезе лигнина и в пpоцессе его pазpушения [1]. В ходе лигнификации пpоисходит синтез фенилпpопаноидных пpедшественников лигнина и их последующая полимеpизация в пpисутствии пеpоксида водоpода.

А.А. Авеpьянов и В.П. Лапикова [3] изучили пеpоксидазную активность выделений здоpовых и заpаженных пиpикуляpиозом листьев pиса. Автоpы установили, что пеpоксидазная активность и фунгитоксичность поpаженных листьев выше, чем у здоpовых, что хорошо согласуется с известными бактеpицидными свойствами фермента пеpоксидазы.

Шиpокий спектp пpименения и очень высокая цена чистого пpепаpата [4] послужили мощным стимулом к pазвитию поиска новых источников получения феpмента пеpоксидазы и методов ее выделения.

Экспеpиментальная часть

Для получения экстракта корни хрена подвергли очистке стандартным методом и обработали на винтовом прессе из нержавеющей стали.

Реактивы для анализа на белок, углеводы, железо использовали марки «ч» и «х.ч.» без дополнительной очистки. Все аналитические растворы готовили исключительно на бидистилляте.

Определение значений E и pH выполнено на иономеpе ЭВ-74 с пpименением соответствующих электpодов.

Анализ экстракта растительного субстрата на пеpоксидазную активность выполнен согласно методике, описанной Кейли и Хаpтpи [5].

Обсуждение pезультатов

Как пpавило, для получения пеpоксидазы используют коpень хpена, обеспечивающий наибольший выход феpмента. Наpяду с хpеном известно выделение пеpоксидазы из pедьки японской, pепы, пpичем pяд пpепаpатов получен в кpисталлическом виде [6]. Сотpудниками института ботаники АН Казахстана [7] pазpаботан метод выделения пеpоксидазы из листьев полыни водным pаствоpом хлоpида натpия с концентpацией соли 0,49-0,51 М. Полученный экстpакт феpмента фpакциониpуют сульфатом аммония по стандаpтной методике, после чего пpепаpат очищают методом гель-фильтpации и затем ≈ ионообменной хpоматогpафии на каpбоксиметилцеллюлозе. Фермент со степенью очистки 460 и удельной активностью 9250 мкмоль/мин на 1 мг получают с выходом 29%. Следует отметить, что большинство авторов при описании методик выделения фермента пероксидазы используют разные субстраты и, соответственно, разные единицы активности, что не позволяет сравнить активность препаратов, полученных из различных растительных субстратов отдельными авторами. Так, например, описано получение пероксидазы чайного листа вышеуказанным методом [8]. Методом электрофореза найдены М.м. отдельных фракций пероксидазы: 26000 ╠ 1100, 45000 ╠ 1200, 52000 ╠ 1100.

Как и следовало ожидать, химический состав сока и его пероксидазная активность зависят от факторов, определяющих условия произрастания растения ≈ количества влаги, состава почвы и освещенности. Согласно предварительным данным можно отметить, что корни хрена, собранные на открытой возвышенной местности, с супесчанной почвой, дают наименьшее количество сока с низким содержанием белка и минимальной ферментативной активностью.

В производстве любого продукта очень важным показателем является выход целевого продукта на единицу массы сырья, а в случае растительного активного вещества большую роль дополнительно играют урожайность растения, стоимость его уборки и переработки. Согласно данным [6], пеpоксидаза, полученная из pедьки японской, имеет М.м. 55000, что значительно выше 40000, соответствующей величины для пеpоксидазы из коpня хpена. Пpедставляло интеpес оценить пеpоксидазную активность pедьки чеpной, поскольку товаpные показатели для pедьки выглядят более экономичными, чем для коpня хpена. Полученные pезультаты пpедставлены в таблице 1.

х ≈ время окрашивания ≈ качественная реакция на пероксидазную активность образца. Определяется по времени окрашивания раствора пирогаллола стандартной концентрации при добавлении одной капли перекиси водорода в присутствии 0,025 мл растительного сока.

хх ≈ RZ ≈ показатель чистоты пеpоксидазы [4]. Однако возможны случаи, что обpазец будет иметь высокое значение RZ и отсутствие пеpоксидазной активности.

Сок pедьки чеpной был получен по стандаpтной методике и испытан в идентичных условиях относительно сока хpена. Пpоба на окисление пиpогаллола пеpоксидазы pедьки pавна, а в pяде случаев пpевышает соответствующий показатель для сока хpена.

Выводы

Полученные нами данные позволяют сделать вывод, что для создания pентабельного пpоизводства феpмента пеpоксидазы целесообpазно пpоведение более глубоких исследований по выделению феpмента pедьки чеpной и селекции наиболее пpодуктивных соpтов pастительного сыpья.

Источник

Пероксидазы

Смотреть что такое «Пероксидазы» в других словарях:

ПЕРОКСИДАЗЫ — ферменты, катализирующие в живых клетках реакции окисления различных веществ с помощью перекиси водорода. Участвуют в дыхании растений. Пероксидаза хрена применяется в медицине при биохимическом исследовании некоторых компонентов крови и мочи … Большой Энциклопедический словарь

ПЕРОКСИДАЗЫ — ферменты класса оксидоредуктаз; катализируют окисление разл. полифенолов, аминов, жирных к т, цитохрома (цитохромпероксидаза) и др. соединений с помощью перекиси водорода или органич. перекисей. П. играют важную роль в дыхании растений… … Биологический энциклопедический словарь

Пероксидазы — железосодержащие ферменты из класса оксиредуктаз, катализирующие реакцию окисления ряда соединений с участием перекисей и образованием воды. Широко распространены у растений (напр., П. хрена). К животным П. относят лактатпероксидазу молока,… … Словарь микробиологии

пероксидазы — Группа окислительно восстановительных ферментов, использующих в качестве акцептора электронов перекись водорода Н2О2; собственно термин «П» употребляется по отношению к ферменту 1.11.1.7 (остальные формы субстратспецифичны:… … Справочник технического переводчика

пероксидазы — peroxidases пероксидазы [КФ 1.11.1.1 10; 1.11.1.6 каталаза ]. Группа окислительно восстановительных ферментов, использующих в качестве акцептора электронов перекись водорода Н2О2; собственно термин “П.” употребляется по отношению… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

пероксидазы — ферменты, катализирующие в живых клетках реакции окисления различных веществ с помощью перекиси водорода. Участвуют в дыхании растений. Пероксидаза хрена применяется в медицине при биохимическом исследовании некоторых компонентов крови и мочи. *… … Энциклопедический словарь

пероксидазы — общее название группы ферментов (КФ 1.11.1.1 1.11.1.10) класса оксидоредуктаз, катализирующих в живых клетках реакции окисления различных веществ с помощью перекиси водорода … Большой медицинский словарь

ПЕРОКСИДАЗЫ — (донор: пероксид водорода оксидоредук тазы), ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие окисление с помощью H2O2 разл. неорг. и орг. в в по схеме: E, E1 и E2 соотв. исходная П. и ее окисленные формы; ДН 2, ДН Х и Д соотв. исходный,… … Химическая энциклопедия

ПЕРОКСИДАЗЫ — ферменты, катализирующие в живых клетках реакции окисления разл. в в с помощью перекиси водорода. Участвуют в дыхании р ний. П. хрена применяется в медицине при биохим. исследовании нек рых компонентов крови и мочи … Естествознание. Энциклопедический словарь

пероксидазы — пероксид азы, аз, ед. ч. д аза, ы … Русский орфографический словарь

Источник

Пероксидаза щитовидной железы

Что такое тиреоидная пероксидаза (ТПО)

Тиреоидная пероксидаза — это фермент, принимающий участие в образовании гормонов щитовидной железы. Он отвечает за наиболее важные этапы гормонального синтеза — активацию йода (окисляет йодид) и соединение йодированных тирозинов в процессе синтеза тироксина (Т4) и трийодтиронина (Т3).

Это тиреоидный фермент белковой природы, он также является антигеном. При аутоиммунном воспалении иммунные клетки принимают белки фермента за чужеродные, и к нему начинают вырабатываться антитела. Работа фермента в таком случае нарушается, а значит и изменяется процесс образования гормонов щитовидной железы. В результате уровень гормонов может повыситься (гипертиреоз) или снижаться (гипотиреоз).

ТПО расположена на поверхности клеток (тироцитов) и при нарушении иммунитета, повреждении ткани щитовидной железы запускается сразу 2 типа аутоиммунных реакций — с участием В-лимфоцитов (вырабатывают антитела) и Т-лимфоцитов (клеточная часть иммунной защиты). Антитела к ТПО — это не причина аутоиммунных заболеваний, а их показатель, маркер.

Чаще всего (у 75-85% пациентов) повышенный уровень находят при диффузном токсическом зобе (болезни Грейвса) и аутоиммунном тиреоидите Хашимото. Немного реже (у 65%) встречается рост при послеродовом тиреоидите.

У четверти обследованных (15-25,7%) людей без каких-либо других признаков болезней щитовидной железы бывают обнаружены антитела в значительном количестве (преимущественно это встречается у женщин пожилого возраста). Если антитела к ТПО повышены у беременной женщины, то они могут пройти через плацентарный барьер и попасть в кровоток плода. Это может повлиять на развитие щитовидной железы и здоровье будущего ребенка.

Показания к анализу антител к тиреопероксидазе

Анализ на антитела к щитовидной железе назначается при комплексном обследовании пациентам с:

Как правильно подготовиться к исследованию

Анализ на антитела к ТПО проводится из венозной крови. Мы рекомендуем:

Что означают результаты

Норма антител к ТПО — до 34 МЕ/мл. Если обнаружено существенное повышение, то это признак аутоиммунного воспаления щитовидной железы:

Умеренное повышение уровня антител к ТПО может быть и при других аутоиммунных заболеваниях щитовидной железы: подостром тиреоидите, одиночных и множественных узлах щитовидной железы, раке щитовидной железы. Рост антител на фоне лечения показывает его недостаточную эффективность, а снижение указывает на успех терапии.

Что может влиять на результат АТ-ТПО

Больше всего на результат анализа на антитела к ТПО влияет назначение медикаментов (гормоны, цитостатики, литий, йод, амиодарон, интерферон, интерлейкин), а также повреждение ткани щитовидной железы при травме, операции, лучевой терапии. Прочие факторы: гемолиз пробы (разрушение эритроцитов), большое количество жиров в сыворотке крови.

Источник

Для чего нужна пероксидаза

В любой клетке организма постоянно имеются условия для протекания процессов свободнорадикального окисления, обусловленные наличием субстратов: (жирнокислые остатки липидов, СООH- группы белков и аминокислот), а также инициаторов и катализаторов: (активные формы кислорода и ионы металлов переменной валентности) [1,4]. В то же самое время в норме содержание продуктов свободнорадикального окисления невысоко, что достигается существованием постоянно функционирующего в организме комплекса биологических механизмов эндогенной системы антиоксидантной защиты (АОЗ) [2]. Эндогенная система антиоксидантной защиты ограничивает процесс свободнорадикального окисления липидов и белков практически во всех его звеньях и поддерживает эти реакции на относительно постоянном уровне. Строгая регламентация реакций свободнорадикального окисления обеспечивается согласованным функционированием ферментативных и неферментативных звеньев эндогенной системы антиоксидантной защиты, контролирующей уровень в организме активных форм кислорода (супероксидный анион-радикал, гидроксильный радикал, синглетный кислород), свободных радикалов и молекулярных продуктов СРО липидов и белков. Функционирующие в каждой клетке, органах, тканях и в организме в целом ферментативные и неферментативные звенья эндогенной системы антиоксидантной защиты играют исключительную роль в поддержании гомеостаза при взаимодействии организма с изменяющимися условиями внешней и внутренней среды для обеспечении его жизнедеятельности [3].

Активность ферментативного звена эндогенной системы антиоксидантной защиты

Главную роль в ферментативном звене эндогенной системы антиоксидантной защиты играет супероксиддисмутаза. Наиболее важным высокоактивным метаболитом реакции дисмутации супероксидных радикалов супероксиддисмутазой является перекись водорода. Образующаяся в достаточно высоких количествах в результате биохимических реакций, протекающих в митохондриях, эндоплазматическом ретикулуме, пероксисомах и цитозоле клеток.

Супероксиддисмутаза катализирует реакцию дисмутации супероксидного анион-радикала с образованием перекиси водорода. В связи с тем, чем концентрация перекиси водорода становиться высокой, она способна оказывать токсическое действие на клетку как сильный окислитель. В этой ситуации проявляют свою активность и субстратиндуцируемые ферменты: (каталаза и пероксидаза), нейтрализующие перекись до воды и кислорода, которые метаболизируются клетками.

В результате жизнедеятельности организма образуется около 65% общего количества перекиси водорода, которую рассматривают необходимый метаболит, участвующий в реализации различных физиологических функций организма. Наряду с этим, перекись водорода как сильный окислитель способна оказывать и токсическое действие на клетку. Поэтому очень большое значение имеет поддержание нормального уровня перекиси водорода и предотвращение ее накопления в организме. Основную роль в этом играют ферменты, в первую очередь каталаза и пероксидаза, которые избирательно катализируют разрушение молекул перекиси водорода.

Пероксидаза, в отличие от каталазы, содержит всего одну гемовую группу на одну молекулу фермента. Так же, как и каталаза, пероксидаза восстанавливает перекись водорода до воды, используя в качестве доноров водорода фенолы, амины, органические кислоты. В тканях организма пероксидаза распространена не так широко, как каталаза. Наибольшая активность пероксидаз выявлена в тонкой и толстой кишке, селезенке и легких. Пероксидазная активность крови обусловлена, в основном, ее наличием в гранулоцитах. Наряду с этим пероксидазной активностью обладает гемоглобин и его комплекс с гаптоглобином. В то же время пероксидазы, в частности, миелопероксидаза, адсорбируясь на мембранах фагоцитированных бактерий, генерируют альдегиды, синглетный кислород и другие свободные радикалы, которые повреждают клетки. Пероксидаза может окислять полиненасыщенные жирные кислоты с образованием гидроперекисей и малонового диальдегида. Супероксиддисмутаза, каталаза, и пероксидаза – субстратиндуцируемые ферменты.

Центральное место в ферментативном звене системы АОЗ организма, обеспечивающим защиту от повреждающего действия перекисей различной природы, занимает глутатионпероксидаза (ГП), которая является одним из компонентов антиперекисного комплекса, включающего глутатион и глутатионредуктазу. Последняя осуществляет восстановление окисленного глутатиона, образующегося в процессе функционирования глутатионзависимой антиперекисной системы.

Глутатионпероксидаза – фермент, катализирующий превращение перекиси водорода и органических гидроперекисей до гидросоединений, которые в дальнейшем могут метаболизироваться клеточными системами. В целом антиоксидантный эффект ГП-1 и ГП-2 в цепи свободнорадикального окисления липидов и белков, инициируемый активными формами кислорода, заключается в следующем. Селенсодержащая ГП-1 предотвращает продолжение процесса СРО, во-первых, обезвреживая уже образовавшиеся гидроперекиси жирных кислот, во-вторых, предупреждает их образование, расщепляя перекись водорода, которая реагируя с супероксидным анион-радикалом, генерирует радикал гидроксила, чрезвычайно активно окисляющий органические молекулы всех типов. Кроме ГПО-1, образование иона гидроксила предупреждают также каталаза и пероксидаза, восстанавливающие перекиси водорода.

Эффективность глутатионпероксидазного механизма восстановления гидроперекисей в значительной степени зависит от уровня основного донора водорода для осуществления этой реакции – глутатиона. Поддержание достаточного уровня восстановленной формы глутатиона, окисляющегося при функционировании глутатионзависимых антиперекисных систем, осуществляется специальным ферментом – глутатионредуктазой. Функционирование различных глутатионпероксидаз и глутатион-S-трансфераз в организме теснейшим образом связано с глутатионом, которому принадлежит важнейшая роль в эндогенной системе антиоксидантной защиты организма.

Глутатионредуктазу относят к ферментативному звену эндогенной системы антиоксидантной защиты. Субстратом для работы глутатионредуктазы является окисленный глутатион, который она переводит в восстановленный. Активность фермента возрастает при увеличении концентрации восстановленных форм перидинуклеотидов и окисленного глутатиона. Таким образом, глутатионредуктаза – глутатионпероксидаза формируют замкнутый антиперекисный комплекс, в котором пероксидаза нейтрализует перекиси до водорода и воды, при этом глутатион окисляется, а глутатионредуктаза восстанавливает окисленный глутатион, превращая его в субстрат для деятельности глутатионпероксидазы.

Активность неферментативного звена эндогенной системы антиоксидантной защиты

Помимо ферментативного звена, ограничивающего процесс свободнорадикального окисления липидов и белков на разных его стадиях, эндогенная система антиоксидантной защиты организма включает в себя неферментативное звено, играющее не менее важную роль и состоящее из низкомолекулярных эндогенных антиоксидантов, которое включает в себя соединения с различными механизмами действия.

Антиоксидантными свойствами обладают и соединения, содержащие сульфгидрильные группы, относящиеся к звену эндогенной системы антиоксидантной защиты. Это общие, белковые и небелковые тиолы – SH-группировки, которые взаимодействуют с активными формами кислорода и перекисными радикалами, восстанавливая последние до нетоксичных продуктов.

Гармоничное взаимодействие ферментативного и неферментативного звеньев эндогенной системы АОЗ между собой обеспечивает стабильную реализацию свободнорадикальных цепных реакций и поддержание на стационарном уровне концентраций активных форм кислорода, свободных радикалов и молекулярных продуктов свободнорадикального окисления липидов и белков.

Таким образом, вышеперечисленные маркеры ферментативного и неферментативного звеньев эндогенной системы антиоксидантной защиты обеспечивают защитную функцию организма тем самым, обеспечивают защиту его жизнедеятельности [5].

Источник