Экстракт папайи таблетки для чего

Терра-Плант Папайя (Terra-Plant Papaya) ОПИСАНИЕ

Владелец регистрационного удостоверения:

Произведено:

Лекарственная форма

Форма выпуска, упаковка и состав продукта Терра-Плант Папайя

Состав: цитрусовый флавоноидный комплекс «Терра-плант», сухой экстракт папайи, сорбит, яблочная кислота, магния стеарат, аспартам, ароматизирующие вещества.

Действие конкретного продукта определяется биологическими свойствами активных веществ, входящих в его состав.

В состав используемой биологически активной добавки к пище могут быть включены не все перечисленные ниже активные вещества.

Флавоноиды широко распространены в растительном мире. Они обладают выраженными антиоксидантными свойствами, различным флавоноидам присущи антиаллергенные, противовоспалительные, антивирусные, антибактериальные свойства и другие типы биологической активности. В растениях флавоноиды встречаются в виде флавоногликозидов и в свободном виде.

К основным классам флавоноидов относятся флаваноны (гесперидин, нарингин), дигидрохалконы, халконы, флаваны (катехин, антоцианидины), флаванонолы (дигидрофлавонолы), флавонолы (кверцетин, дигидрогверцетин, рутин), флавоны (апигенин, лютеолин), и изофлавоноиды.

Катехины – соединения растительного происхождения. Широко распространены в природе катехин и его диастереомер – эпикатехин. Обладают высокой биологической активностью: регулируют проницаемость капилляров. Катехины содержатся во многих растениях и продуктах растительного происхождения, являются сильными антиоксидантами. Обладают целым рядом полезных свойств, в т.ч. способствуют укреплению стенки капилляров, более эффективному использованию организмом аскорбиновой кислоты; задерживают развитие дегенеративных заболеваний костной ткани; способствуют улучшению состояния кожи; проявляют антибактериальные и противовоспалительные свойства; могут подавлять Helicobacter pylori, не затрагивая при этом полезные микроорганизмы кишечной биоты.

Антиоксидантные свойства катехинов в несколько раз сильнее, чем у витаминов С и Е.

Танины (дубильные кислоты) – органические вещества природного происхождения. Больше всего танинов содержится в коре дуба. Придают терпкий вкус фруктам, винам, содержатся в чае. Отличие дубильных веществ от других полифенольных соединений — это способность образовывать прочные водородные связи с белками.Обладают вяжущими, антибактериальными, кровоостанавливающими и противовоспалительными свойствами.

Антоцианидины – в растениях присутствуют в виде гликозидов (антоцианов). Придают растительным тканям разнообразную окраску – от розовой до черно-фиолетовой.

Витамин С (аскорбиновая кислота) обеспечивает синтез коллагена; участвует в формировании и поддержании структуры и функции хрящей, костей, зубов; влияет на образование гемоглобина, созревание эритроцитов.

Витамин Е (α-токоферола ацетат) обладает антиоксидантными свойствами, поддерживает стабильность эритроцитов, предупреждает гемолиз; оказывает положительное влияние на функции половых желез, нервной и мышечной ткани.

Каротиноиды (бетакаротен, лютеин, ликопин) являются природными органическими пигментами, синтезируемыми бактериями, грибами, водорослями, высшими растениями и коралловыми полипами; окрашены в желтый, оранжевый или красный цвета. Бетакаротен является предшественником витамина А. Оказывает антиоксидантное действие, обладает способностью инактивировать свободные радикалы в условиях гипоксии. Обладает иммуномодулирующим действием. Повышает устойчивость организма к инфекциям.

Панаксозиды – тритерпеновые гликозиды, основным источником является корень женьшеня. Повышают устойчивость организма к вредным физическим, химическим и биологическим факторам. Иммуностимулирующее действие их выражается в стимуляции продукции антител, сопровождающейся увеличением количества общего белка и гамма-глобулинов в крови. Панаксозиды стимулируют кроветворение, почти в 2 раза усиливают биосинтез нуклеиновых кислот, белков и жиров в костном мозге.Способствуют нормализации работы органов и различных функций организма.

Источник

Папаин: противопоказания и чем полезен

Папайя – это не только вкусный фрукт, но и источник массы полезных веществ и микроэлементов. К таким относится растительный фермент папаин, который ускоряет взаимодействие веществ с водой. Он способствует разложению белков, пептидов и сложных аминокислот.

Папаин в большом количестве присутствует в необработанной папайе. Народные целители полюбили фрукт за способности улучшать пищеварение, уменьшать боль и останавливать воспалительные процессы.

Как попадает и выводится из организма

При наружном нанесении вещество не попадает в организм и действует только на поверхности.

При употреблении в форме порошка для приготовления раствора или таблеток, всасывается через ЖКТ. Продукт распада выводится через мочевыводящую систему спустя 6-8 часов.

Как работает

Плод дынного дерева содержит большое количество ферментов: папин, химопапаин группы А и В, пептидазу. Самое большое количество веществ содержится в еще незрелых плодах женского пола, листьях, корнях и соке.

Папаин разрушает длинные цепочки аминокислот на короткие и расщепляет сложные белки на простые.

Польза для организма от плодов дынного дерева в их ранозаживляющем и противомикробном действии.

Как применять

Мазь Папаин-Актив наносится массажными движениями на спину, плечи, поясницу и шею. Необходимо втирать до полного впитывания геля.

Процедура проводится перед сном. Идеально, если перед этим проводилась процедура электрофореза с использованием раствора Карипазим.

При наружном применении геля с папаином нет риска передозировки. Единственный возможный побочный эффект – аллергическая реакция, обусловленная личной непереносимостью веществ в составе геля.

Папаин в таблетках – это разновидность БАД. Как самостоятельный препарат он не рассматривается и используется в составе комплексной терапии.

Максимальная дозировка папаина для взрослого – 500 мг, минимальная 45 мг. Прием таблеток должен осуществляться в соответствие с предписаниями, и зависит от концентрации вещества в 1 таблетке, принимается 1-2 штуки 3 раза в сутки не зависимо от приема пищи.

Чем полезна

Папаин – это ценное открытие для современного человека. За что же специалисты так любят этот растительный фермент?

Расщепляет белки до состояния, приемлемого для легкого усваивания. Это особенно важно при болезнях ЖКТ и периодах восстановления после операции.

Активное вещество ускоряет заживление и положительно влияет на регенерацию тканей.

Фермент обладает жаропонижающими свойствами и входит в состав натуральных средств против повышенной температуры.

Папаин уничтожает вредоносные микробы, может приниматься внутрь или наружно.

Обладает ярко выраженным антигельминтным свойством.

Это эффективное слабительное, а также желче- и мочегонное средство.

Благодаря тому, что фермент улучшает работу кишечника, его сравнивают с про- и пребиотиками.

Папаин стимулирует работу иммунитета, повышает устойчивость организма перед болезнями и вирусами.

Активно используется в косметологии благодаря своему омолаживающему эффекту.

Помогает формированию мышц.

Папаин используется в косметологии, фармакологии и пищевом производстве.

При каких заболеваниях применяется

Медицина – главная отрасль применения папаина. Фермент может быть назначен при лечении следующих заболеваний:

панкреатит, язва, метеоризм, запоры;

бронхитов, пневмонии, ОРВ, ОРЗ.

болезней моче-половой системы: циститы, простатит, спайки.

Папаин используется при лечении грыжи. Фермент благоприятно действует на соединительные ткани, облегчает боль и уменьшает воспаление.

Фермент добавляется в зубную пасту и даже в крем после эпиляции.

Что такое препарат Карипазим

Представляет собой белый или немного желтоватый порошок. Его соединяют с небольшим количеством воды и применяют наружно.

Рекомендуется применять при ожогах и открытых ранах для скорейшего их заживления.

Салфетку, смоченную раствором Карипазима и новокаина прикладывают на пораженный участок и накрывают повязкой, устойчивой к влаге. Перевязка делается каждый день.

Противопоказания

Препарат не рекомендуется использовать беременным женщинам и в период кормления грудью.

Строго противопоказан при личной непереносимости веществ в составе лекарства.

Случаев с передозировкой не случалось. Из побочных эффектов – возможно появление аллергической сыпи, крапивницы.

Препарат запрещается использовать детям до 6 лет. Для детей постарше необходима предварительная консультация врача.

Какие результаты дает лечение

Карипазим – это растительный препарат, который ускоряет восстановление отмерших клеток и разжижает кровь.

Препарат используется при межпозвонковой грыже и дает свои результаты:

Хрящи и грыжа становятся мягче и податливее.

Проходит болевой синдром.

Высвобождаются ущемленные нервы.

Происходит ускоренная регенерация поврежденных тканей.

При лечении грыжи не стоит пренебрегать гимнастикой, плаванием и использованием других медикаментов.

Какие преимущества у препарата Карипазим

Эффект от лечения становится заметным только после длительного курса. Но как дополнительный препарат, Карипазим имеет свои плюсы:

применяется только наружно;

используется при электрофорезе и легко комбинируется с другими способами лечения;

обладает рассасывающим эффектом.

Препарат изучался в НИИ им.Бурденко. Доктор медицинских наук Найдин В.Л. запатентовал технологию использования лекарства и установил:

Ферменты в составе препарата благотворно влияют на грыжу посредством электрофореза.

Увеличивается высота межпозвоночных дисков, происходит омоложение клеток.

Снимает напряжение с мышц спины и конечностей.

Не оказывает вредного воздействия на другие органы.

Статистика говорит о том, что у 45% людей, которым была назначена операция, после полного курса процедур отпала такая необходимость. Эффективность лечения составляет 85%.

Все представленные на сайте материалы предназначены исключительно для образовательных целей и не предназначены для медицинских консультаций, диагностики или лечения. Администрация сайта, редакторы и авторы статей не несут ответственности за любые последствия и убытки, которые могут возникнуть при использовании материалов сайта.

Источник

Экстракт папайи таблетки для чего

Одной из основных задач Национальной программы «Здоровье» основателем которого является Президент Туркменистана Гурбангулы Беодымухамедов – обеспечение населения страны лекарственными препаратами за счет лекарств отечественного производства,изучение возможности выращивания ценных лекарственных растений в условиях Туркменистана, разработка агротехники возделывания и обеспечение страны медицинскими препаратами и ценным сырьем для промышленности [1].

В современном мире большое внимание уделяется использованию в медицинской практике биологически активных препаратов растительного происхождения.

Мировая медицина ограничиваются от использования антибиотиков, так как снижается иммунная система и приводит к другим сложным последствиям. Ученые полагают, что в будущем антибиотики могут быть заменены супер-антителами, для которых не будет препятствием клеточная стенка, которые смогут проникать внутрь клеток и уничтожать болезнетворные бактерии, вирусы и токсины. Они испытывают технологию модификации антител, которая позволяет им свободно проникать в клетки и покидать их [1, 2–9, 12].

Авторы осознают, что при написании статьи не все задуманное удалось реализовать в полном объеме. Прекрасно понимают, что делают научный обзор по использованию лекарственных энзимов растительного происхождения в широком направлений, поэтому имеется недостатки как в теоретическом плане, так в прикладной, практической части. Но тем не мене вопрос использования нанотехнологии в генной инженерий и, прежде всего расшифровка геном человека позволяют создавать новые лекарственные препараты. Если будем лучше понимать роль генов в развитии болезней и то, как протекают процессы в наших клетках на наноуровне, сможем более целенаправленно вести исследования. С помощью генетики и биотехнологии сможем в будущем более эффективно выявлять причины заболеваний; тем самым исследования в области фармакология – это существенный шаг будет в деле создания инновационных лекарственных средств, устраняющих саму почину болезни. Большой интерес в этом предоставляют протеолитические ферменты растительного происхождения дынного древа [1–4].

Сделанный научно-информационый обзор, собранные материалы и методика подхода могут быть полезны для применения их не только в клинической медицине Туркменистана, но и в других странах мира.

Биотехнологические особенности дынного дерева

Лекарственное сырье. В качестве лекарственного сырья используют высушенный млечный сок – латекс. Коагулированные комья латекса крошат и высушивают на солнце или при легком искусственном подогревании (в последнем случае получают папаин более высокого качества). Полученный латекс растворяют в воде и осаждают спиртом для очистки папаина. В меньших количествах папаин содержится и в других частях растения, в частности в листьях (Folia Caricae Papayae) [2–4, 8–11].

Биологически активные вещества. Методом электрофореза в кислой среде в латексе Carica papaya L. идентифицировано 7 белков: липаза, хитиназа, лизоцим и комплекс протеолитических ферментов:

Папаин (EC 3.4.22.2) – монотиоловая цистеиновая эндопротеаза. По характеру ферментативного действия ее называют «растительным пепсином». Но, в отличие от пепсина, папаин активен не только в кислых, но и в нейтральных и щелочных средах (диапазон рН 3–12, оптимум рН 5) [2–4, 8–11, 17–20].

Химопапаин (EC 3.4.22.6) – монотиоловая цистеиновая протеиназа. Благодаря субстратной специфичности похожа на папаин, но отличается от него электрофоретической подвижностью, стойкостью и растворимостью [2–4, 12, 13].

Протеиназа IV – цистеиновая протеиназа, основная протеиназа латекса, составляет около 30 % присутствующего в нем белка (Buttle D. J. etc., 1989).Проявляет высокую степень гомологии с протеиназой III папайи (81 %), химопапаином (70 %) и папаином (67 %). Очень близка к химопапаину по молекулярной массе и заряду молекулы. Загрязнение этим ферментом химопапаина является причиной его гетерогенности в ходе исследований. M.P. Thomas и соавт. (1994) относят этот фермент к фракции химопапаина М [2–4, 8–11, 15, 16].

Карикаин (EC 3.4.22.30) – наиболее щелочная среди цистеиновых протеиназ латекса папайи. Подобно папаину, он сначала продуцируется в форме неактивного зимогена прокарикаина, содержащего ингибиторный прорегион из 106 N-терминальных аминокислот. Активация фермента заключается в отщеплении прорегиона молекулы без ее последующих конформационных изменений. Строение протеиназ папайи изучено с помощью рентгенструктурного анализа (Maes D. etc., 1996) [2–4, 11–18].

Протеиназа w (эндопептидаза А, пептидаза А) – монотиоловая цистеиновая протеиназа. Это полипептид, содержащий 216 аминокислотных остатков и 3 дисульфидные связи. Для проявления его ферментативной активности важно наличие свободного остатка цистеина в активном центре (Dubois T. etc., 1988). Проявляет высокую степень гомологии с папаином (68,5 %). По специфичности ферментативного действия напоминает папаин, поскольку связывается с субстратом в участках локализации дисульфидных связей. Расщепление происходит тогда, когда в следующей позиции находятся лейцин, валин или треонин. Пептидаза ІІ – щелочная монотиоловая цистеиновая протеиназа. В каталитическом центре содержит дитиоацильную группу.

В латексе неспелых плодов папайи содержатся также ингибиторы протеолитических ферментов: цистатин (ингибитор протеиназ с молекулярной массой 11 262 Да) и белок со свойствами ингибитора цистеиновых протеиназ, молекула которого состоит из 184 аминокислотных остатков, содержит 2 дисульфидные связи и 2 углеводных остатка в позициях Asp84 и Asp90 (Odani S. etc., 1996) [2–4, 12–19].

В спелых плодах дынного дерева содержится 8–12 % сахара, значительное количество витаминов А, В1, В2, С и D, тонизирующие вещества. В листьях папайи выявлены свободные и связанные фенольные соединения, танины, органические кислоты и алкалоиды.

В листьях имеются свободные и связанные фенольные соединения, танины, органические кислоты, стероидные и тритерпеновые сапонины, флавониды, липиды, кумарины, глюкозы, альколоиды, применяемые при лечении туберкулеза и обладающие желче- и мочегонными свойствами [2–4, 11–20].

Фармакологические свойства. Эти протеолитические ферменты растительного происхождения обладают противовоспалительными, антикоголяционными, диградрационными, болеутоляющими, бактерицидными, гемолитивными свойствами. Данные ферменты широко применяются в медицинской практике: офтомологии, хирургии, нейрохирургии, ортопедии, урологии, гастроэнтрологии и др. Они способствуют разрушать белки полупепдидов и аминокислот, растворяют мертвые клетки, при этом не влияя на нормальные.

Модификация комплекса протеиназ папайи синтетическими полимерами. Изучение деструкции ферментных препаратов

Проблема повышения эффективности терапии во многом решается благодаря поиску новых лекарственных средств, важное место среди которых отводится модифицированным производным биокатализаторов с пролонгированным терапевтическим действием [6–8]. Как правило, модификацию ферментов выполняют с использованием растворимых полимеров. В Институте молекулярной биологии и биологической физики АН Грузинской ССР получены водорастворимые и биосовместимые производные полиуретанов и полиамидов [6]. Ранее уже была показана их пригодность для использования в качестве стабилизирующих фермент (трипсин, химотрипсин) носителей [12]. В настоящей работе изучена модификация этими полимерами терапевтически значимого ферментного препарата – комплекса протеиназ папайи [12, 13].

С целью определения целесообразности дальнейшего медико-биологического испытания модифицированных ферментов проведено сравнительное изучение их деструкции под действием экстремальных рН и протеаз. Сопоставление данных о целостности набора молекул ферментного препарата (на основе результатов молекулярно-массового распределения и его каталитической активности) позволяет не только оценить влияние носителя на лекарственный агент, но и сформулировать рекомендации для фармакологического исследования модифицированных препаратов биокатализаторов.

В своей научной статье А.В. Максименко, Л.А. Надирашвили, В.В. Абрамова, Г.С. Еркомаишвили, Р.Д. Кацарава, В.П. Торчилин «Модификация комплекса протеиназ папайи синтетическими полимерами. Изучение деструкции ферментных препаратов» проведённых в Институт экспериментальной кардиологии Всесоюзного кардиологического научного центра АМН СССР и Институт фармакохимии имени И.Р. Кутателадзе АН Грузинской ССР, Тбилиси.

В статье авторами описана химическая модификация комплекса протеиназ папайи синтетическими полимерами – полиамидом, полиуретаном. Изучены свойства модифицированных ферментных препаратов: показана их устойчивость к протеолизу при физиологических условиях и деструкция в щелочной области рН. Модификация комплекса протеиназ папайи усиливает влияние цистеина на стабильность модифицированных препаратов. Осаждение их при кислых значениях рН позволяет легко отделять биокатализатор от реакционной смеси. Обсуждаются перспективы дальнейшего исследования полученных производных.

Условия проведения эксперимента

Реагенты. Нативный препарат комплекса протеиназ папайи (КПЛ) из млечного сока дынного дерева был выделен и охарактеризован по описанному методу [6, 7]. Полимерные носители были получены из Института физиологии им. И.С. Бериташвили АН Грузинской ССР. Ими были водорастворимый полиамид с молекулярной массой 50–60 кД.

(1)

и полиуретан с молекулярной массой 45–50 кД [4]

(2)

Этиловый эфир N-бензол-L-аргинина (ВАЕЕ), L-цистеин, «субтилизин Карлсберг» произведены фирмой Sigma (США). Проназа Е, N-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимид, 3-меркапто-1,2-пропандиол – производства фирмы Serva (ФРГ); сефадексG-75 superfine получен от фирмы Pharmacia (Швеция). Все остальные реагенты – продукты производства «Реахим» (СССР) аналитической степени чистоты.

Ковалентное присоединение КПЛ к полимерным носителям. Связывание ферментного препарата с карбоксилсодержащими полимерами проводили через карбодиимидную активацию в соответствии с [8]. 20 мг носителя (полиамида или полиуретана) растворяли в 2 мл 0,01 М раствора трис-буфера, рН 8,0. Затем добавляли 1 мл того же буферного раствора, содержащего 2,5 мг карбодиимида. Смесь инкубировали в течение 30 мин при 4°, после чего добавляли 1 мл раствора того же буфера, содержащего 10 мг нативного КПЛ и 2,5 мг цистеина (для сравнения были выполнены эксперименты и без цистеина в реакционной смеси). Дальнейшую инкубацию проводили в течение 20 ч при 4°. Препараты выделяли методом ультрафильтрации на установке «Amicon» (США) с фильтром ХМ-30, проводя отмывку дистиллированной водой до постоянной оптической плотности промывных вод (220 нм). После этого препараты лиофилизовали. Сравнительное определение молекулярной массы производных проводили методами гель-хроматографии и электрофореза.

Изучение деструкции ферментных препаратов. За деструкцией полимерных образцов cледили, сопоставляя профили элюции проб инкубационной смеси с колонки сефадекса G-75 [9]. Инкубацию препаратов проводили в 0,1 М трис-буфере, рН 7,4 и 0,1 М боратном буфере, рН 9,6, при 30° как в отсутствие, так и в присутствии протеаз – проназы или субтилизина. Концентрация в инкубационной смеси нативного препарата 1 мг/мл, модифицированных – 1–3 мг/мл; проназы 0,2 мг/мл, субтилизина 0,1 мг/мл; носителей (1 мг/мл). Оптическую плотность проб элюата для нативного и модифицированных препаратов регистрировали при 280 нм, для полимерных носителей – при 208 нм.

Определение каталитической активности. Каталитическую активность ферментных препаратов определяли методом измерения начальных скоростей гидролиза 0,05 М раствора ВАЕЕ с 0,1 М КС1 на рН-стате «Radiometer» (Дания) при рН 7,0 и комнатной температуре.

Влияние сульфгидрильных реагентов на каталитическую активность ферментных препаратов исследовали измерением последней до и после (в течение 5 ч) добавления 10 мг/мл меркапто-пропандиола (1 мМ) к растворам биокатализаторов [6].

Измерение термостабильности ферментных препаратов. Растворы нативного и модифицированного полиамидом или полиуретаном (10 мг/мл) комплекса протеиназ папайи инкубировали при 37 °С в 0,1 М буферных растворах, рН 7,4 или рН 9,6, в присутствии 6 мг/мл и в отсутствие цистеина. Периодически отбирали пробы из инкубационной смеси (0,2 мл) и определяли на рН-стате их каталитическую активность, как описано выше.

Титрование сульфгидрильных групп ферментных препаратов. Эксперимент проводили по методу Эллмана [10], как описано ранее [7]. Титрант – 5,5-дитио-бис-2-нитробензойная кислота (получен от фирмы Calbiochem, США), коэффициент экстинкции 13 600 М•см–1 [6, 7, 12. 13].

В результате получены:

Свойства препаратов комплекса протеиназ папайи, модифицированного синтетическими полимерами. В результате ковалентного присоединения КПЛ к полиамиду или полиуретану с носителем связывается около 90 % исходного количества белка (как в присутствии, так и в отсутствие цистеина в инкубационной смеси). Однако проведение модификации в присутствии цистеина обеспечивает получение препаратов с большей величиной остаточной каталитической активности, чем без этой аминокислоты. Так, для препаратов КПЛ-полиамид, полученных с цистеином и без него, остаточная каталитическая активность составляет 70 и 50 %, соответственно, а для КПЛ-поли- уретан – 70 и 20 %. Данные титрования сульфгидрильных групп в ферментных препаратах показывают, что, по-видимому, ковалентного присоединения цистеина к полимерной матрице не происходит (табл. 1). Цистеин способствует только реактивации обратимо инактивированных ферментов [6], повышая, как уже говорилось, остаточную каталитическую активность модифицированных препаратов.

Каталитические параметры – ферментативного гидролиза ВАЕЕ нативным и модифицированным комплексами протеиназ папайи (0,1 М KCI, рН 7,0, комнатная температура)

Источник

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии

В статье представлен обзор литературы об особенностях и преимуществах препаратов пищеварительных ферментов неживотного происхождения, т. е. препаратов, в состав которых входят растительные, микробные или фунгальные ферменты. Патогенетически обоснованы заб

The review of literature on features and advantages of drugs of digestive enzymes of non-animal origin, i.e., drugs which include vegetative, microbial or fungal enzymes, is presented in the article. Diseases and conditions upon which such drugs are prescribed have been pathogenically substantiated. Digestion violations — the reasons, clinical features, ways of their correction are presented in detail. Special attention is paid to the dietary supplement, which includes not only amilo-, proteo- and lipolytic enzymes, but also cellulose, and lactase, and also phytoadditives which positively influence digestion processes.

Все-таки странно, насколько наш разум и чувства
подчинены органам пищеварения.
Джером Клапка Джером

Под пищеварением понимается переработка с помощью ферментов сложных веществ (белков, жиров, углеводов) в простые для их последующего всасывания. Процесс переработки осуществляется по мере продвижения пищевых масс по желудочно-кишечному тракту (ЖКТ). В ротовой полости пища смешивается со слюной, обладающей амилазной активностью, и подвергается механической обработке. Значение желудка состоит в депонировании и разжижении пищи под действием соляной кислоты и пепсина, денатурировании и начальном гидролизе белков, создании пищевого комка для эвакуации в двенадцатиперстную кишку.

Основные гидролитические процессы происходят в тонкой кишке, где пищевые вещества расщепляются до мономеров, всасываются и поступают в кровь и лимфу. Процесс переработки пищевых веществ в тонкой кишке имеет три последовательных взаимосвязанных этапа, объединенных A. M. Уголевым (1967) в понятие «пищеварительно-транспортный конвейер» [1]: полостное пищеварение, мембранное пищеварение, всасывание.

Полостное пищеварение включает формирование химуса и гидролиз пищевых компонентов до олиго- и мономерного состояния. Ключевая роль в полостном пищеварении отводится ферментам поджелудочной железы (ПЖ). Образующиеся в процессе полостного гидролиза короткие цепи белков, углеводов и жиров окончательно расщепляются с помощью механизмов мембранного пищеварения. Ферменты ПЖ, адсорбированные на нутриентах, продолжают играть активную роль и на этом этапе, который разворачивается в пристеночном слое слизи. Заключительный гидролиз нутриентов происходит на наружной мембране энтероцитов с помощью кишечных гидролаз.

После этого наступает последний этап — всасывание, т. е. перенос расщепленных компонентов пищевых веществ из просвета кишки во внутреннюю среду организма.

Наиболее частые жалобы пациентов при расстройстве пищеварения на диспепсические проявления. В переводе с древнегреческого «диспепсия» означает «несварение» (от «δυσ» — отрицание, «π?ψις» — пищеварение). Все варианты диспепсии в клиническом отношении делят на желудочную, кишечную и билиарную. К симптомам желудочной диспепсии относят тяжесть, дискомфорт в эпигастрии, раннее насыщение, отрыжку, изжогу, тошноту, рвоту, снижение аппетита. Проявлениями кишечной диспепсии считают метеоризм, флатуленцию, урчание, диарею, запоры, неустойчивый стул. Синдром билиарной диспепсии характеризуется снижением аппетита, ощущением чувства горечи во рту, нарушениями стула (запорами, поносами или их чередованием), метеоризмом, чувством дискомфорта, тяжести, распирания в правом подреберье [2].

Нарушение пищеварения является проявлением основного заболевания, например, органических и функциональных заболеваний билиарной системы, гастритов, дуоденитов, пептических язв, панкреатитов, гепатитов и циррозов печени, нарушений состава кишечной флоры, абдоминального ишемического синдрома. Нарушение пищеварения может быть обусловлено различными факторами. Как функциональные, так и органические поражения ЖКТ сопровождаются расстройством их двигательной, всасывающей, секреторной или выделительной функции, нарушая взаимосвязанный и сложный процесс переваривания пищи. К основным синдромам нарушения пищеварения относятся мальдигестия, мальабсорбция и мальнутриция. Если речь идет о расстройстве полостного пищеварения, т. е. нарушении гидролиза в просвете пищеварительного тракта, то это состояние называют мальдигестией, а если о нарушении мембранного пищеварения и всасывания, то мальабсорбцией и мальнутрицией. Традиционно выделяются несколько групп основных причин формирования этих синдромов [3]:

При описанном автором многообразии причин нарушения пищеварения чаще всего расстройства обусловливаются болезнями ПЖ с прогрессирующей недостаточностью ее внешнесекреторной функции (первичная панкреатическая недостаточность). В клинической практике также часто встречается вторичная или относительная внешнесекреторная недостаточность ПЖ.

Несмотря на приведенные выше органические причины нарушения пищеварения и диспепсии, значительно чаще встречаются функциональные заболевания ЖКТ, а также банальные диетические погрешности и «банкетные» переедания. При последних, как правило, нарушается соотношение основных компонентов обычного питания — преобладают жиры (животные и растительные) и углеводы, в том числе неперевариваемая клетчатка. В процесс пищеварения также часто «вмешивается» алкоголь, который в малых дозах (до 50 мл 40%) стимулирует пищеварительный процесс, а в более высоких дозах резко нарушает его, усугубляя диспепсию [4].

При всех приведенных нарушениях пищеварения кроме лечения, направленного на нормализацию моторики, уменьшение болевого синдрома, устранение микробной контаминации, восстановление микробного пейзажа кишечника, восстановление витаминно-минерального статуса, необходима ферментная терапия. Впервые ферментные препараты (ФП) в медицинской практике стали использоваться более 100 лет назад. Пищеварительные ферменты в настоящее время широко применяются при различной гастроэнтерологической патологии. В настоящее время в клинической практике используется большое число ферментных препаратов, характеризующихся различной комбинацией компонентов, энзимной активностью, способом производства и формой выпуска. При выборе ферментного препарата в каждом конкретном случае врач прежде всего должен обращать внимание на его состав и активность его компонентов [5].

Терапевтические возможности ферментов обнаруживают значительные различия, в зависимости от их животного или растительного происхождения. Сегодня «животные» ферменты в основном производятся из поджелудочных желез свиней. Они содержат самую высокую концентрацию энзимов среди всех ферментных препаратов, известных до настоящего времени. Эти ферменты использовались с начала 1900-х годов и были очень эффективными при определенных условиях. Некоторые ферменты получают из растений, включая бромелайн из ананаса, папаин из папайи и нанокиназу из ферментированной сои. Другие растительные ферменты «выращивают» из различных видов грибов и плесени, иногда в очень высоких концентрациях. Вопреки распространенному мнению, такие ферменты не содержат каких-либо остатков веществ, из которых они были выращены.

Ферментная промышленность, существующая сегодня, образовалась в конце XIX века. В 1894 г. доктор Джокити Такамину получил патент США 525 823 — «Способ получения диастатического фермента», в котором подробно описан процесс и извлечение амилаз из гриба Aspergillus oryzae (А. oryzae). Его запатентованный продукт Taka-diastase для улучшения пищеварения продавался компанией Parke, Davis & Company во всем мире. К 1932 г. д-р Е. Howell создал компанию в штате Иллинойс по производству дополнительных ферментов для замены тех, которые были уничтожены при приготовлении пищи и консервировании в пищевой промышленности. В обзоре д-ра Е. Howell 1947 г. «Состояние пищевых ферментов при пищеварении и метаболизме» цитируется использование папаина в качестве помощи пищеварению и пользы от «расстройств пищеварения самых разных видов». Грибковая амилаза аналогично цитируется в этом трактате как используемый в терапии заболеваний пищеварительного тракта источник липазы и других экстрактов ПЖ [6].

Ферменты из гриба А. oryzae изучались в многочисленных исследованиях, в которых оценивалась их роль в поддержании здорового пищеварения. Кроме того, исследования на людях предполагали, что протеолитические ферменты, полученные из гриба А. oryzae, могут играть роль в противовоспалительной и фибринолитической терапии. Ферменты являются относительно стабильными при нагревании и активны в широком диапазоне рН (рис.). Это важно, потому что большинство ферментов дезактивируются в желудочной кислоте. Описываемые ферменты синтезируются из гриба, но не содержат грибкового остатка, являясь непатогенными. Современные технологии фильтрации позволяют этим грибковым ферментам быть эффективными и безопасными для человека.

Любые пероральные ферменты должны выдерживать кислотность желудка, чтобы быть терапевтически эффективными. Большинство ферментов, полученных из животных, должны быть покрыты энтеросолюбильным покрытием, чтобы защитить их от кислотности желудка. Энтеросолюбильное покрытие действительно обеспечивает некоторую защиту от кислоты, но оболочка часто повреждается в желудке или полностью не растворяется в тонкой кишке. Это влияет на эффективность ферментного препарата. С другой стороны, грибковые протеазы удивительно устойчивы к кислоте и не требуют энтеросолюбильного покрытия [8].

Ферментированные микроорганизмы с многолетним использованием в пищевых продуктах, микробные ферменты были специально выбраны на основе уникальных характеристик каждого фермента. Другим ограничивающим фактором применения ферментов животного происхождения, таких как панкреатин, является отсутствие разнообразия. С другой стороны, грибковые ферментные смеси могут быть изготовлены на заказ для удовлетворения различных ферментативных потребностей пищеварения. Это возможно, потому что источники грибов содержат не только протеазы, амилазы и липазы, но также могут включать в себя множество других ферментов, таких как тилактаза, целлюлаза, лактаза и т. д. [9].

В целом грибковые ферменты превосходят панкреатин в отношении диапазона рН, кислотной стабильности, активности, разнообразия и безопасности. В дополнение к вышеуказанным преимуществам грибковые ферменты подходят для вегетарианской диеты.

По словам доктора Mark Percival (1985), пероральное добавление пищеварительных ферментов непосредственно перед или во время приема пищи может помочь пищеварению. Несмотря на то, что большинство дополнительных ферментов являются лабильными и дезактивируются при воздействии кислоты в желудке, Mark Percival считает, что некоторые из ферментов будут оставаться активными, если их принимают с пищей или непосредственно перед едой. Mark Percival говорит, что «ферменты физически защищены» при еде и позволяют проявлять ферментативную активность уже в желудке. рН играет важную роль в ферментативной активности, поэтому ферменты, полученные из Aspergillus, «могут быть весьма полезными, поскольку они кажутся чрезвычайно стабильными даже при воздействии кислой среды». Доктор Edward Howell добавляет, что, поскольку активность фермента начинается еще до проглатывания пищи, можно принимать содержимое этого фермента без капсулы с пищей, чтобы немедленно начать процесс пищеварения [10].

Температура окружающей среды играет решающую роль в активности ферментов. Фунгальные ферменты лучше всего работают в температурном диапазоне 95–105 °F (35,0–40,56 °C). При нормальной температуре тела 98,6 °F ферменты грибкового происхождения идеальны.

Для обеспечения липолиза животной липазой необходимо присутствие желчных кислот для активации фермента и эмульгации жиров. Поэтому традиционные ФП могут быть недостаточно эффективны при дефиците желчных кислот в ДПК (гепатогенная панкреатическая недостаточность при холестатических заболеваниях печени, при гипомоторике желчного пузыря, после холецистэктомии; в ряде случаев такой дефицит патогенетически обусловлен низкой желудочной секрецией). Существенное преимущество липазы микробного происхождения — отсутствие необходимости ее активации желчными кислотами [11].

В начале 1970-х гг. исследователи из Университета Иллинойса Leveille и соавт. обнаружили, что активность ферментов в тканях становится слабее с возрастом. Leveille проводил эксперименты на крысах и обнаружил, что в возрасте 18 месяцев («старый возраст» для крыс), активность ферментов на фоне бесферментной диеты сократилась более чем на 20% от уровня, который наблюдался в возрасте одного месяца. Е. Howell соглашается, что «чем более активно молодой организм отказывается от своих ферментов, тем быстрее достигается состояние ферментного дефицита или старости». Согласно Е. Howell, мы живем долго, а наше самочувствие определяется нашим ферментным потенциалом. Е. Howell ссылается на исследование Meyer и его коллег в Michael Reese Hospital в Чикаго, в котором сообщалось, что количество ферментов в слюне молодых людей в 30 раз выше, чем у людей старше 69 лет [12].

Характеристика отдельных пищеварительных ферментов

Амилаза (выделяется в активном состоянии) выполняет строго определенную функцию — расщепление полисахаридов. Начинает «работать» в полости рта, далее в желудке, в симбиозе с ферментами тонкой кишки мальтазой, инвертазой и лактазой расщепляет полисахариды в кишечнике. Именно действие этого фермента определяет качество катаболизма углеводов. Дефицит амилазы физиологичен в первом полугодии жизни. При этом ребенок не в состоянии переваривать крахмал. Обычно амилаза достигает нормальной активности к 9-му месяцу жизни. Возможен генетически детерминированный дефицит амилазы (ген локализован в первой хромосоме). При дефиците амилазы появляются следующие симптомы: непереносимость пищи, богатой углеводами; частый, рыхлый, объемный стул (кашицеобразный, водянистый — при избытке крахмала в пище); гипотрофия; изолированное снижение активности амилазы в панкреатическом соке, в сочетании с нормальной активностью липазы и трипсина при холецистокинин-секретиновой стимуляции нормальными значениями интрадуоденального рН; высокая контаминация в кишечнике условно-патогенной микробной флоры; синдром мальабсорбции; похудение.

Протеазы (активируются в просвете ДПК) являются гидролитическими ферментами, способными расщеплять связи пептидов и белков и восстанавливать полезные бактерии в кишечнике. К ним относятся пепсин, трипсин, эластаза и карбоксипептидазы. Первые два вещества расщепляют белки с крупной структурой молекул, а карбоксипептидазы преобразовывают пептиды с низкомолекулярной структурой в аминокислоты. Кроме того, выделяется химотрипсин, расщепляющий белки, которые остались после воздействия трипсина. Дефицит протеаз приводит к кашицеобразному (зловонному) стулу; выраженной креаторее, умеренной стеаторее; нарушению физического развития; прогрессирующей гипотрофии; гипопротеинемическим отекам (вплоть до анасарки); анемии, нейтропении, ретикулоцитозу, гипоплазии костного мозга; тотальной атрофии ворсин кишечника.

Липаза (активируется в просвете ДПК) расщепляет нейтральный жир на жирные кислоты и глицерин. В процессе эмульгации желчью липазы взаимодействуют с другими ферментами для многоступенчатого преобразования жиров в жирные кислоты. Дефицит липаз обуславливает стеаторею, которая является критерием тяжести экзогенной панкреатической недостаточности.

В организме человека нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку, — целлюлазы и гемицеллюлазы, их «производят» представители кишечной микрофлоры. Клетчатка не расщепляется в тонкой кишке, поэтому в неизменном виде поступает в толстую кишку, где гидролизуется ферментами микроорганизмов (целлюлазой), которые разрушают клеточные оболочки. Целлюлаза и гемицеллюлаза повышают пищевую ценность зерновых культур, фруктов и овощей. Связывают токсины и холестерин в пищеварительном тракте за счет освобождения растворимых волокон, стимулируя таким образом пищеварение, перистальтику кишечника и рост полезной микрофлоры. Нормальная микрофлора в слепой кишке расщепляет и сбраживает в сутки 300–400 грамм клетчатки с образованием короткоцепочечных жирных кислот, глюкозы и газов, которые также стимулируют моторику кишечника и дефекацию.

Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются α-глюкозидазы (мальтаза, трегалаза и др.), лактаза, глюкоамилаза, инвертаза и др.

Лактаза — один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Возникновение осмотической (бродильной) диареи связано со скоплением в просвете дистальных отделов тонкой кишки и в толстой кишке нерасщепленного, осмотически активного дисахарида — лактозы (содержание лактозы в кале — более 2 г%) и продуктов его бактериальной ферментации. Это может стать причиной вздутия живота и кишечных спазмов. Принятие лактазы устраняет непереносимость молочного сахара (лактозы), который находится в очень многих продуктах питания. Но исключить все продукты, содержащие лактозу, сложно, так как она является очень распространенным компонентом многих из них. Заместительная терапия ФП на основе лактазы является принципиальным методом лечения гиполактазии [4].

Глюкоамилаза представляет собой фермент, который катализирует высвобождение D-глюкозы с невосстановленных концов крахмала или молекул родственного олиго- и полисахарида, играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена и образовании энергии. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях, особенно в печени, почках, плаценте, кишечнике и т. д.

Пектиназа — фермент, расщепляющий пектин, полисахарид, который встречается в клеточных мембранах растений, в основном во фруктах. Нормализует работу пищеварительной системы, способствует росту полезной микрофлоры кишечника и улучшает пассаж пищеварительного химуса по ЖКТ.

Изолированные дефициты ферментов поджелудочной железы и тонкой кишки встречаются, как правило, при генетических заболеваниях.

Но наиболее распространенной причиной проблем с пищеварением, как уже указывалось выше, являются погрешности в питании — прием слишком большого количества пищи и ее «тяжелый» химический состав. Нередко обильное застолье сопровождается приемом значительных доз алкоголя, нарушающего работу поджелудочной железы. В этом случае, несмотря на адекватное выделение ферментов и их нормальную активность, в организме человека возникают симптомы, подобные гастрогенной недостаточности (табл.).

Пищеварительная недостаточность опасна тем, что в полости кишечника остается часть поступивших продуктов питания в неизмененном виде, что приводит к изменению внутренней среды кишечника (сдвиг кислотности, химического состава, осмотического давления). Это вызывает повреждение слизистой оболочки кишечника и развитие патогенной микрофлоры — формирование синдрома избыточного бактериального роста в тонкой кишке.

В конце 2017 г. на российском рынке появилась биологически активная добавка Гастромед, которая по своему составу способна восполнять дефицит пищеварительных ферментов как при панкреатической, гастро- и энтерогенной недостаточности, так и при погрешностях в диете, в том числе банкетном переедании. В состав этого продукта входят 75 мг Natenzym D — энзимы, которые представляют собой пищеварительный ферментный комплекс из продуктов дрожжевого брожения Aspergillus oryzae, описанные выше в настоящей статье, и три фитокомпонента. Ферментная часть биологически активной добавки Гастромед представлена следующими энзимами:

Фиточасть включает в себя:

Фитокомпоненты, входящие в состав биологически активной добавки Гастро­мед, характеризуются следующими свойствами.

Горечавка желтая содержит горькие иридоидные гликозиды генциопикрин, генциин, амарогентин, амаросверин, амаропанин, генциакаумол, трисахарид генцианозу, алкалоид генцианин, генциостерин, аскорбиновую кислоту, флавоноиды, катехины, микроэлементы молибдена, селена, бора. Горькие вещества, содержащиеся в корнях и корневищах горечавки, стимулируют секрецию и моторную функцию желудочно-кишечного тракта, усиливают аппетит, улучшают пищеварение и усвоение пищи.

Корни одуванчика обыкновенного содержат тритерпеновые соединения, стерины, холин, никотиновую кислоту, никотинамид, каучук, смолы, воск, инулин, жирное масло, органические кислоты (олеаноловая, линолевая, пальмитиновая и др.). Одуванчик относится к лекарственным растениям, содержащим горечи. Применяют его для возбуждения аппетита и улучшения пищеварения. Рефлекторное действие препаратов одуванчика осуществляется путем раздражения вкусовых рецепторов языка и слизистой оболочки ротовой полости, что ведет к возбуждению пищевого центра, а затем к усилению секреции желудочного сока и секреции пищеварительных желез. Биологически активные вещества одуванчика лекарственного обладают также желчегонным, диуретическим, спазмолитическим и слабительным свойствами. Инулин, который содержит корень одуванчика, является пребиотиком. Его успешно ферментируют бифидобактерии толстой кишки, стимулируя свой рост и метаболическую активность. В свою очередь нерасщепленная часть инулина выводится из организма, «захватив» с собой продукты распада, холестерин, токсины и прочие вредные вещества.

Плоды-семянки расторопши пятнистой содержат около 32% жирного масла, флавоноиды, среди них кверцетин, смолы, слизь, витамин К, следы алкалоидов, биогенные амины (тирамин, гистамин), флавонол-лигнаны: силибин, силидианин, таксифолин, сили­христин. В отечественных и зарубежных литературных источниках описаны следующие фармакологические эффекты лекарственных форм из расторопши пятнистой: улучшающие пищеварение, антиоксидантный, антитоксический, гемостатический, гепатопротекторный, дезинтоксикационный, желчегонный, противовоспалительный, ранозаживляющий, репаративный, слабительный, тонизирующий, холекинетический, холесекретический [13, 14].

Таким образом, Гастромед, который является оригинальной комбинацией семи ферментов и экстрактов трав, может быть назначен в составе комплексной терапии пациентам с легким течением хронического панкреатита при нормальных результатах фекального эластазного теста, при кишечной диспепсии различной этиологии, сахарном диабете, синдроме раздраженной кишки, для подготовки к рентгенологическому или ультразвуковому исследованию. Также показанием для назначения биологически активной добавки Гастромед является первичная (врожденная) и вторичная (вследствие заболеваний тонкой кишки) лактазная недостаточность. И конечно, Гастромед будет необходим людям, соблюдающим различные диеты или при переедании.

Литература

Е. Ю. Плотникова, доктор медицинских наук, профессор

ФГБОУ ВО КемГМУ МЗ РФ, Кемерово

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии/ Е. Ю. Плотникова
Для цитирования: Лечащий врач № 1/2019; Номера страниц в выпуске: 56-61
Теги: пищеварение, нарушения, фитодобавки, пищеварительные ферменты

Источник